Az enzimek (vagy enzimek) specifikus természetű fehérjék, amelyeket sejtekben szintetizálnak, katalizálják a testünkben előforduló biokémiai reakciókat (azaz növelik a sebességüket), ugyanakkor alacsonyak. Túlzás nélkül elmondható, hogy az élő szervezetekben az enzimek részvétele nélkül nincs reakció. Az ember megtanulta az ókorban enzimatikus folyamatokat, például kenyérsütés vagy borkészítés.
Mint más fehérjék, az enzimek molekuláris összetétele egyszerű és összetett, és összetett fehérje komponens (apoenzim vagy apoenzim) és nem fehérje (koenzim vagy koenzim). A koenzim leggyakrabban egy fém, vitamin vagy származéka. A koenzim mérete sokkal kisebb, mint az apoenzim. Az enzim funkcionális aktivitását molekulájának konfigurációja határozza meg, ami az aminosavak specifikus kölcsönös elrendezését eredményezi. Számos tényezőtől függ: a szubsztrát típusától és koncentrációjától (az objektumtól, amelyen az enzim működik), a hőmérsékletről, a tápközeg pH-járól (mindegyik reakció optimális hőmérséklete és pH-ja), inhibitorok jelenlétéről és hiányáról (az enzimek működését elnyomó anyagokról).
Az enzimek legfontosabb jellemzője az egyediség sajátossága, azaz az egyetlen szubsztrátummal vagy a szerkezetben hasonló anyagok csoportjával való kölcsönhatás képessége.
Ugyanezek az enzimek aktivitásának változása számos betegségben fordul elő, és ennek következtében nem válik specifikusnak semmilyen patológiára.
Ezért az enzimaktivitás meghatározása csak akkor mutat diagnosztikai értéket, ha összehasonlítjuk a többi indikátor változásával és a betegség egészének klinikai képével.
Napjainkban körülbelül 1000 enzimet ismertettek részletesen, és több mint 50-en találtak klinikai laboratóriumi diagnosztikában.
Testünkben minden szervnek saját specifikus enzimkészlete van. Tevékenységük meghatározásával meg lehet ítélni, hogy maga a test hogyan működik. Igaz, hogy főként ezek a rabiokémiai reakciók (azaz a sebességük növekedése) fordulnak elő testünkben, de maguk is alacsonyak. Túlzás nélkül elmondható, hogy az élő szervezetekben az enzimek részvétele nélkül nincs reakció. Az ember megtanulta az ókorban enzimatikus folyamatokat, például kenyérsütés vagy borkészítés.
Mint más fehérjék, az enzimek molekuláris összetétele egyszerű és összetett, és összetett fehérje komponens (apoenzim vagy apoenzim) és nem fehérje (koenzim vagy koenzim). A koenzim leggyakrabban egy fém, vitamin vagy származéka. A koenzim mérete sokkal kisebb, mint az apoenzim. Az enzim funkcionális aktivitását molekulájának konfigurációja határozza meg, ami az aminosavak specifikus kölcsönös elrendezését eredményezi. Számos tényezőtől függ: a szubsztrát típusától és koncentrációjától (az objektumtól, amelyen az enzim működik), a hőmérsékletről, a tápközeg pH-járól (mindegyik reakció optimális hőmérséklete és pH-ja), inhibitorok jelenlétéről és hiányáról (az enzimek működését elnyomó anyagokról). Az enzimek legfontosabb jellemzője az egyedülálló sajátosságuk, vagyis az a képesség, hogy csak egy szubsztrátummal vagy a szerkezetben hasonló anyagok csoportjával kölcsönhatásba léphet.
Ugyanezen enzimek aktivitásának változása számos betegségben fordul elő, és ennek következtében nem válik specifikusnak semmilyen patológiára. Ezért az enzimaktivitás meghatározása csak diagnosztikai értékkel bír, összehasonlítva más mutatók változásaival és a betegség egészének klinikai képével.
Napjainkban körülbelül 1000 enzimet ismertettek részletesen, és több mint 50-en találtak klinikai laboratóriumi diagnosztikában.
Testünkben minden szervnek saját specifikus enzimkészlete van. Tevékenységük meghatározásával meg lehet ítélni, hogy maga a test hogyan működik. Ez azonban alapvetően szükséges a szív, a máj és a különböző izmok rendellenességeinek diagnosztizálásához.
Az ACT aránya a vérben a nőknél legfeljebb 31 U / l, férfiaknál az AST aránya legfeljebb 41 U / l.
A vérvizsgálat az AST koncentráció növekedését mutatja:
• miokardiális infarktus;
• vírusos, toxikus, alkoholos hepatitis;
• angina pectoris;
• akut pancreatitis;
• májrák;
• akut reumatikus szívbetegség;
• súlyos fizikai erőfeszítés;
• szívelégtelenség.
Az ACT fokozza a vázizom sérüléseit, égési sérüléseit, hevenyütését és a szívsebészetet.
Az AST vérvizsgálat a vérben az AST szintjének csökkenését mutatja súlyos betegségek, májrepedés és B6-vitaminhiány miatt.
Aldoláz (fruktóz-1,6-difoszfát-aldoláz, FDF-A)
Az aldoláz enzim fontos szerepet játszik az energia anyagcserében, mivel részt vesz a foszforilezett hexóz molekulák lebontásában. Minden emberi szövetben megtalálható, de a legtöbbet csontváz izmokban, szívizomban és májban találjuk.
Általában egy felnőttnél a vérplazmában az enzimaktivitás kisebb, mint 3,1 U / 1, vagy 3–8 sr. u
Az enzimaktivitás növekedése megfigyelhető:
• miokardiális infarktus;
• izomkárosodás;
• májbetegségek: akut (vírusos, toxikus) hepatitis, hepatotropikus („máj”) mérgezés, májban krónikus gyulladásos folyamat;
• pancreatitis;
• rosszindulatú daganatok;
• az izmok gyulladása, megsemmisülése;
• hemolitikus anaemia;
• fertőző mononukleózis;
• súlyos tüdőgyulladás;
• skizofrénia;
• nagy fizikai erőfeszítés.
A szorbit-dehidrogenáz (SDH) a májsejtekben található szervspecifikus enzim, ezért a plazma aktivitásának növekedése a májkárosodás jele.
Általában becsült aktivitása 1-2 U / l.
Az SDH aktivitásának növekedése akkor figyelhető meg, ha:
• Sotsrom vírus hepatitis (az LDH aktivitása a dozheltushny periódusban nő, a szérum bilirubin szint növekedése és a tansaminázok aktivitása előtt);
• a krónikus hepatitis súlyosbodása;
• májkóma;
Obstruktív sárgaság.
Prosztatikus sav foszfatáz (CF)
A prosztatikus savfoszfatáz elsősorban a prosztatarák epitheliális sejtjeiben található.
A szérumban az enzim normális aktivitásának mutatói - kevesebb mint 4,00 U / 1.
A prizmás savfoszfatáz aktivitásának növekedése akkor jelentkezik, amikor
• prosztatarák (különösen, de nem mindig metasztázisokkal);
• jóindulatú prosztata hipertrófia;
• prosztata;
• a prosztatarák szívrohamja;
• a prosztatán és a katéterezésen végzett manipulációk után;
• Gaucher-betegség.
Az immunokémiai eljárások nagyon specifikusak a prosztata savas foszfatázra; mivel azonban ez az enzim nem emelkedett a prosztata-betegség korai szakaszában, a vizsgálatot nem ajánlott szkrínelésre. Használható a betegség előrehaladásának nyomon követésére.
Glükóz - 6-foszfát-dehidrogenáz (G-6-FDG)
A glükóz-6-foszfát-dehidrogenáz főként a vörösvértestekben található, és a fiatal sejtekben a legnagyobb aktivitást mutatják. A G-6-FDG veleszületett rendellenesség az egyik leggyakoribb enzimopátia, és hemolitikus válságokat okozhat.
Az enzimaktivitás normájának mutatói 120-240 MDU / milliárd vörösvérsejtek. A szérum aktivitás nem észlelhető, és az eritrocitákban 131 ± 13 mU / 109 sejt.
A vörösvérsejtek enzimhiánya hemolitikus anaemiát okoz a maláriaellenes gyógyszerek, néhány szulfonamid és C-vitamin bevétele után.
Az urokanináz elsősorban a májban található, és általában nincs jelen a vérszérumban. Az aktivitás növekedése akkor figyelhető meg, ha:
• a máj cirrhosisa;
• krónikus hepatitis;
• mérgező hepatitis.
Vírusos vagy toxikus hepatitisben az enzimaktivitás elérheti az 5-13 nmol / skl értéket.
Enzimkutatás
Számos betegség alapja az enzimatikus folyamatok normális működésének megzavarása, a változások, amelyeket a különböző kóros folyamatok okának vagy hatásának kell tekinteni. Az enzimek többsége a sejtkörnyezetben van, de a főleg plazma vagy szérum analízis eredményei alapján megállapítható, hogy a sejtekben és a szövetekben változások következnek be.
Az aszpartát-aminotranszferáz (ACT) katalizálja az aminocsoportok I-aszparaginsavból a-ketoglutarikusra történő reverzibilis transzferjét.
Az alanin-aminotranszferáz (ALT) katalizálja az aminocsoportok I-alaninból a-ketoglutárra történő reverzibilis transzferjét.
Az ALT és az ACT, mint intracelluláris enzim, részt vesznek az aminosavak és szénhidrátok metabolizmusában, és magas koncentrációban találhatók meg az izmokban, a májban és az agyban.
Általában az ACT pontszám 0,1-0,58 µmol / l; ALT 0,1-0,45 umol / l.
értelmezése:
A szervspecifitás hiánya ellenére az ALT és az ACT meghatározása máj- és szívbetegségekben nagy diagnosztikai értékkel bír. Ezeknek a mutatóknak a növekedése nekrózist, különösen az izomszövetet, a májsejteket és az agyat jelzi. Miokardiális infarktus esetén az ACT aktivitás a szérumban megnő, és az aktivitás az infarktus után 4-6 órával nő, és 3-7 nap alatt csökken a normál értékre. Különösen fontos az ALT, ACT meghatározása a korai hepatitis kimutatására. Az akut hepatitist az enzimek aktivitásának erős növekedése jellemzi, míg az ACT aktivitás valamivel alacsonyabb, mint az ALT aktivitás. Az ALT aktivitás már a prodromális periódusban kezd növekedni, amikor a betegség egyéb jelei még nem jelentkeztek.
Itt nagyon fontos a De Rytis együttható (AST / ALT) értéke, amelynek értéke általában nagyobb. Ennek az együtthatónak a változása súlyos májkárosodást és citolízist jelez a hepatocitákban. A hepatitis mellett a transzferáz aktivitás növekedése a májmetasztázisokra vagy a primer májdaganatra jellemző. Az ALT az izmok dystrophia, a dermatomyositis, a paroxiszmális myoglobinuria növekedésével nő.
A teljesítmény csökkenése akkor következik be, amikor a piridoxin-hiány, veseelégtelenség, terhesség.
a-amiláz (diasztáz) katalizálja a keményítő, a glikogén és a hozzájuk kapcsolódó poliszacharidok 1,4-glükozidkötéseinek maltoózos endohidrolízisét. Általában az amiláz a vérben kis mennyiségben van jelen, 12-32 mg / h / ml, és a hasnyálmirigy- és nyálmirigyekben képződik.
Ezeknek a mirigyeknek a gyulladása vagy a csatornák elzáródása nagy mennyiségű enzim belépéséhez és a vesék kiválasztódásához vezet.
értelmezése:
Számos betegségben megfigyelhető a szérum amiláz értékek (hyperaemlasemia) növekedése, de az akut hasnyálmirigy-gyulladásban a leginkább kifejeződik, ez a betegség az első három napban a legmagasabb az enzim tartalmának emelkedése. Hyperamalasemia akkor fordul elő, ha a hasnyálmirigy cisztája, a cső elzáródása tumor, kő, tapadás. A nem hasnyálmirigy eredetű amiláz szintjének emelkedése a nyálmirigyek vereségében jelentkezik, különösen járványos parotitis esetén, valamint veseelégtelenség esetén. Emellett az amiláz aktivitásának növekedése a cholecystitis, a peritonitis, az égési sérülések, az akut apendicitis esetében jelentkezik. Egyes gyógyszerek hiperamalémiát is okoznak: kortikoszteroidok, szalicilátok, tetraciklin, furoszemid, hisztamin.
Az akut és krónikus hepatitis, a hasnyálmirigy-elégtelenség, néha toxikózis terhes nőknél az amiláz szintjének csökkenése jellemző.
Az y-glutamiltranszferáz (GTPP) olyan enzim, amely katalizálja az y-glutamil-glutaminsav maradékát egy akceptor peptiddé vagy I-aminosavá. A GTP nagyon érzékeny indikátor a májbetegségekre. A szint gyakran emelkedik, ha a transzaminázok és az alkáli foszfatáz még mindig a normál tartományban marad. A GTPP normál értékei a határokon belül változhatnak: 110-167 nmol / l (skl) nőknél a férfiaknál 176,7-250 nmol / l (skl).
értelmezése:
A vese glutamiltranszferáz nagy aktivitása ellenére a vérszérumban az enzimaktivitás meghatározása főként a máj- és epeutak betegségeinek diagnosztizálására történik. A GTP aktivitásának növekedése megfigyelhető az epehólyag-megbetegedésekben szenvedő betegségekben, valamint hepatitisben, daganatokban és májmetasztázisokban, valamint alkoholos májkárosodásban. A szérumban a glutamiltranszferáz aktivitás általában emelkedik az alkáli foszfatáz-aktivitás növekedésével párhuzamosan, de a GTP aktivitása korábban emelkedik, megnövekedett számban marad sokkal hosszabb ideig, és az enzimaktivitás relatív növekedése többszöröse, mint az alkáli-foszfatáz aktivitása. Néha a glutamiltranszferáz növekedése a pangásos szívelégtelenségben fordul elő, ritkán miokardiális infarktus után, hasnyálmirigy-gyulladás, hasnyálmirigy-tumor.
A kreatin-foszfokináz (CPK) a kreatin-foszfátot (az ADP részvételével) elválasztja a kreatin és az ATP kialakulásához. A normál tartalom (a módszertől függően) - 10-50 NE / l, vagy akár 100 nmol / l (skl). A CPK izoenzimek aktivitása az egészséges egyének vérszérumában jelentősen eltér, és nem volt lehetséges pontos adatokat létrehozni.
értelmezése:
A vérszérumban a megnövekedett CPK-aktivitás a myocardialis károsodásnak (myocardialis infarktus, myocarditis, szívelégtelenség, szívritmuszavarok) vagy vázizomzatnak (izomdisztrófia, polimioositis, súlyos izomfeszültség) lehet. Ha a szívizom megsérül, a kreatin-foszfokináz aktivitása a normához képest 20-30-szorosára nőhet. Miokardiális infarktus esetén a CPK aktivitás 4-8 óra múlva növekszik, a maximális aktivitás 16-36 óra után figyelhető meg, és 3-6 nappal a kezdeti szintre csökken. A vázizom károsodása esetén az enzim szintje szignifikánsan nagyobb számot ér el. A kreatin-foszfokináz fokozott aktivitását az alkoholfogyasztás, a hipnotikus gyógyszerek mérgezése, a hypothyreosis, a stroke is okozza.
A laktát-dehidrogenáz (LDH) egy olyan glikolitikus enzim, amely katalizálja a piruvinsav és a tejsav reverzibilis redukciós reakcióját. Az enzim minden sejtben és szövetben található. Az LDH általában 0,8–4 µmol / l tartományban van (legfeljebb 3200 nmol / l (skl).
értelmezése:
A laktát-dehidrogenáz aktivitás a myocardialis károsodással, a leukémiával, a vesebetegségekkel, a thrombocytopeniával, a fertőző mononukleózissal, a máj parenchyma károsodásával, a daganatokkal, a progresszív izomdisztrófiával nő. Miokardiális infarktus esetén a szérum enzimaktivitás 24-36 óra után éri el a maximális értékét, és a 8-10. A piridoxin és a folsav hiányával járó hemolitikus anaemia esetén a laktát-dehidrogenáz aktivitásának jelentős növekedése figyelhető meg. Az LDH aktiválása a fertőző hepatitis akut fázisára jellemző, és krónikus májbetegségekben az enzimaktivitás ritkán emelkedik.
A hasnyálmirigy lipáz az észterázok csoportjába tartozik, a zsírok külső esszenciális kötéseit zsírsavak felszabadulásával hidrolizálja. Ennek az enzimnek a tartalma a vérben alacsony, és 0 és 28 μmol / l közötti értéknek felel meg.
értelmezése:
A lipáz aktivitás növekedése akut pancreatitisben jelentkezik, amikor az értéke a normához képest 200-szorosára nő. A lipáz aktivitás a pancreatitis támadását követően néhány órán belül gyorsan növekszik, maximális aktivitása 12–24 óra után, és 10–12 napig emelkedett (jelentősen hosszabb, mint az amiláz). Emellett megfigyelhető a lipázaktivitás növekedése a hasnyálmirigy-csatorna elzáródása során egy kővel vagy daganattal.
Az urokanináz elsősorban a májban található. Egészséges embereknél az urokinináz aktivitása a vérben gyakorlatilag hiányzik. Ez egy szervspecifikus máj enzim.
értelmezése:
Az urokaninázt mérgező hepatitisben, májcirrhosisban, krónikus hepatitisben határozzák meg, 5-13 nmol / l vagy 0,3-0,8 µmol / l értéket (minhl) elérve.
Foszfatáz - enzimek, amelyek a foszfát-észtereket hidrolizálják. Attól függően, hogy az enzim milyen pH-értéket mutat, megkülönböztetünk lúgos és savas foszfatázt.
Az alkáli foszfatáz (lúgos foszfatáz) szinte minden állati szövetben található. A máj, a csontszövet, a belek és a placenta gazdag enzimekben. A lúgos foszfatáz standard indikátorai gyermekeknél 2,8-6,7 egység, felnőtteknél 0,8-2,3 egység.
értelmezése:
Gyermekeknél a csontok növekedésével összefüggésben az alkalikus foszfatáz aktivitásának növekedése figyelhető meg a felnőtteknél. A daganatokban az osteoblasztok számának növekedésével járó csontbetegségekben az alkalikus foszfatáz aktivitás jelentős növekedése figyelhető meg. A legmagasabb, a normát 20-szor meghaladó aktivitást Paget-féle betegségben (deformálódó osteitis) figyelték meg, a görcsöknél kevésbé magas a megfigyelés. A hyperparathyreosisban az alkáli foszfatáz szintje enyhén emelkedik. Magas lúgos foszfatáz aktivitást figyeltek meg a mechanikus sárgasággal járó betegségekben, kisebb mértékben pedig az alkalikus foszfatáz aktivitás a hepatitis és a májcirrhosis hatására nő.
A lúgos foszfatáz aktivitás csökkenése a hypothyreosisban és a gyermekek lassú növekedésében figyelhető meg.
A savas foszfatáz szinte minden emberi szervben és szövetben, különösen a vérsejtekben és a prosztatában található. Az enzim pH-ja 4,9.
értelmezése:
A savas foszfatáz aktivitás meghatározását általában a prosztatarák diagnosztizálására végezzük. A CF aktivitásának meghatározása diagnosztikai értékkel bír a csontban lévő prosztatarák metasztázisainak és a csontrendszer betegségeinek differenciálására. Az alkalikus foszfatáz aktivitásának növekedése jellemző az osteodystrophiara, míg a savas foszfatáz szintjének növekedése a prosztatarák csontmetasztázisára jellemző. A savfoszfatáz aktivitás fokozódik a Gaucher-kórban, a vesebetegségben, a hepatobiliáris zónában, a tromboembóliában. A láz az arány hamis növekedéséhez vezethet.
Májenzimek elemzése. A széklet elemzése. Biokémiai elemzés.
Ez a cikk a májbetegség diagnózisának módszereit ismerteti. Az enzimkoncentráció normáit a biokémiai elemzés eredményei szerint adjuk meg.
Máj enzimvizsgálat
A máj különleges szerv. Ez az egyik legnagyobb belső szerve. A máj regenerációs tulajdonsága van, tisztítja a mérgek testét, segít megbirkózni az anyagcserével. Egy hatalmas munkát végezhet a máj használhatatlanná válhat. Ezért nagyon fontos a májenzimek koncentrációjának figyelemmel kísérése - ezek a funkciók indikátorai.
Az enzim vagy enzim olyan fehérje molekula, amely lehetővé teszi, hogy növelje az emberi szervezetben előforduló kémiai reakciók sebességét. Az enzimeket tanulmányozó tudósokat enzimológusoknak hívják.
Székletanalízis
A széklet elemzése segít meghatározni a gyomor, a máj, a hasnyálmirigy enzimes funkciójának eltéréseit.
A széklet színárnyalata különleges rágcsálót jelent - stebrobilin. Az ürülék színének változása a betegség egyik fő tünete. Az elemzés során a széklet szerkezeti összetételének megváltoztatásával lehet azonosítani a pusztát, a menedéket és a parazitákat is. A jelentős mennyiségű fehérje vegyület székletének elemzésében történő kimutatás a hasnyálmirigy vagy a gyomorproblémák diszfunkcióját jelenti. A széklet mikroszkópos vizsgálata meghatározza a széklet főbb elemeit: izomrostok, növényi rostok, semleges zsírok, zsírsavak és sóik, leukociták, eritrociták, bél epitheliális sejtek, rosszindulatú daganatos sejtek, valamint nyálkahártya, protozoonok, helmint tojások.
Az enzimek biokémiai elemzése. Milyen enzimek befolyásolják
Biokémiai analízissel meghatározhatja az endokrin rendszer állapotát (a hormonkoncentrációk szintjén), a belső szervek aktivitását (az enzimkoncentrációk szintjén), és kimutathatja a vitaminok hiányát a szervezetben.
ALT (alanin-aminotranszferáz), AST (aszpartát-aminotranszferáz), PT, lúgos foszfatáz, kolinészteráz - ezek a biokémiai elemzés indikátorai, amelyek a májfunkciót feltárják. Az amiláz tartalmának ugrása elmondja a szakembernek a gyomor-bélrendszer működésének zavarát, a kreatin fokozott koncentrációja jelzi a húgyúti rendszer betegségeit, a DCH, CK-MB megnövekedett tartalmát - a szív-érrendszeri betegségek tüneteit.
ALANINAMINOTRANSFERAZA (ALAT)
A szív és a vázizomzat, valamint a máj az alanin-aminotranszferáz enzimet választja ki.
Az alat tartalmának megnövekedett okai lehetnek:
- a májszövet megsemmisítése különböző betegségek (cirrhosis, nekrózis) és az alkoholfogyasztás miatt;
- szívizom-infarktus;
- az elmúlt betegségek, súlyos sérülések következtében fellépő izomduzzanat;
- égési sérülést okozhat;
- a gyógyszerek túladagolása (a májnak nincs ideje, hogy megbirkózzon a terhekkel).
Az AlAT koncentrációja csökken a B6-vitamin elégtelen bevitelével a szervezetben.
Az ALT-koncentráció normál mutatói:
- férfi nem - legfeljebb 31 egység
- női nem - legfeljebb 41 egység.
Aspartát-aminotranszferáz (AsAT)
A szív és a vázizomzat, valamint a máj és a vérsejtek az aszpartát-aminotranszferáz enzimet szekretálják.
Az AsAT megnövekedett tartalmának oka lehet:
- a máj károsodása hepatitis, májkárosodások kialakulása, alkoholfogyasztás, kábítószer-túladagolás következtében;
- a fizikai terhelés magas intenzitása és időtartama;
- szívroham, a kardiovaszkuláris rendszer gyakori problémái;
- a test túlmelegedése, égések.
Normál AcAT koncentrációs mutatók:
férfi nem - legfeljebb 31 egység
női nem - legfeljebb 41 egység.
A GT-k kiválasztják a máj, a pajzsmirigy, a prosztata és a hasnyálmirigy sejtjeit.
A megnövekedett GT-tartalom oka lehet:
- a máj károsodása hepatitis, májkárosodások kialakulása, alkoholfogyasztás, kábítószer-túladagolás következtében;
- hasnyálmirigy-betegségek (pancreatitis, cukorbetegség);
- pajzsmirigy-diszfunkció;
- a prosztatarák rákos problémái.
- a hypothyreosisra (pajzsmirigy-zavarra) jellemző az rm koncentráció csökkenése
A gt-koncentráció normál értékei:
- férfi nem - legfeljebb 32 egység
- női nem - legfeljebb 49 egység.
Egy évnél fiatalabb csecsemők esetében az rt-mutatók többszörösebbnek tekinthetők, mint a felnőtteké.
amiláz
Az amilázt a hasnyálmirigy és parotid nyálmirigyek folyamatában állítják elő.
A megnövekedett amiláz-tartalom okai lehetnek:
- pancreatitis (hasnyálmirigy gyulladása);
- parotitis (a nyálmirigy nyálmirigy gyulladása).
- csökkent amilázkoncentráció:
- a muszoviscidosis betegsége;
- hasnyálmirigy diszfunkció.
Az alfa-amiláz 30 és 100 egység közötti koncentrációjának normál mutatói. a hasnyálmirigy amiláz esetében legfeljebb 50 egységet tekintünk normának.
laktát
A laktát vagy tejsav olyan enzimek, amelyeket a sejtek élete során, főleg izomszövetben termelnek. a tejsav késleltetik az izmok oxigénhiánya esetén (hipoxia), ami fizikai kimerültség érzését idézi elő. ha elég oxigén van, a laktát egyszerű anyagokká bomlik, és természetesen eltávolítható a testből.
A tejsav fokozott koncentrációjának okai az izmokban:
- kiegyensúlyozatlan és szabálytalan táplálkozás;
- kábítószer-túladagolás;
- gyakori edzés;
- inzulin injekciók;
- hipoxiás betegség;
- pyelonefritisz betegség (a dal fertőzése);
- a terhesség utolsó szakasza;
- hosszabb ideig tartó alkoholfogyasztás.
Normál teljesítmény:
- hat hónap alatti gyermekek - legfeljebb 2000 egység;
- 0,5 és 2 év közötti gyermekek - legfeljebb 430 egység;
- 2-12 éves gyermekek - legfeljebb 295 egység;
- gyermekek és felnőttek - legfeljebb 250 egység.
Kreatin kináz
Ez az enzim izom-csontrendszeri és szív- és érrendszeri izmokat válthat ki, bizonyos esetekben a gasztrointesztinális traktus nemi szervei és szervei sima izmait.
A vázizomban, a szívben található, kevésbé ritkán előforduló enzim simaizom - méh, a gyomor-bélrendszer szervei.
A kreatin-kináz-koncentráció növekedésének oka:
- szívizom-infarktus;
- izomszövet megsemmisítése (súlyos sérülések, műtétek, izombetegségek miatt);
- késői terhesség;
- súlyos fejsérülések;
- alkoholfogyasztás.
- a következő esetekben csökken a kreatin kináz koncentrációjának csökkenése:
- elmaradott test izmok;
- ülő munka, passzív, sporttalan életmód.
Normál esetben a koncentráció szintje legfeljebb 24 egység.
Laktát-dehidrogenáz (LDH)
Ezt az enzimet a legtöbb testszövet sejtjei termelik.
Intracelluláris enzim keletkezik a test minden szövetében.
A megnövekedett ldg koncentráció okai:
- vérellátó szervek megsemmisítése (anémiával);
- fertőző májbetegségek (cirrózis, hepatitis, sárgaság);
- szívizom-infarktus;
- rosszindulatú daganatok kialakulása, vérrák.
- a belső szervek fertőzésének legyőzése.
Normál LDH értékek:
- csecsemőkben - legfeljebb 2000 egység;
- 2 év alatti gyermekeknél - 430 egység:
- 2 éves kor alatti gyermekek - 295 egység:
- 12 évesnél idősebb gyermekek és felnőttek - 250 egység.
Vérenzimek
Az enzimek olyan fehérjék, amelyek katalizátorként részt vesznek a test minden biokémiai reakciójában.
Az enzimek többsége a sejtek belsejében van, és csak akkor sérülnek meg, ha megsérülnek. A fehérje-katalizátorok koncentrációjának csökkenése rendszerint megszegődik. Némelyikük egy adott szervben sokkal nagyobb mennyiségben található, mint másokban - ezek szervspecifikus enzimek. Aktivitásuk növekedése a vérben egyértelműen egy adott szerv károsodását jelzi. Ez a változás korábban előfordul, mint a betegség egyéb jelei, ami a tesztekhez kapcsolódóan nagyon finom és pontos diagnosztikai eszközt tesz lehetővé.
Az enzimek közé tartoznak a következők: α-amiláz, alanin-aminotranszferáz (AlAT), aszpartát-aminotranszferáz (AcAT), gamma-glutamiltranszferáz (γ-GTP), glükóz-6-foszfát-dehidrogenáz (G-6-FDG), kreatin-foszforináz-szín glükóz-6-foszfát-dehidrogenáz (G-6-FDG), kreatin-foszforehid-dehidrogenáz; lipáz, pepszin, lúgos foszfatáz (lúgos foszfatáz), savfoszfatáz (KF).
Az α-amiláz részt vesz a keményítő, a glikogén és néhány más szénhidrát lebontásában mono- és diszacharidokká (maltóz, glükóz). A nyálban és a hasnyálmirigyben gazdag. Az α-amiláz aktivitása a vérben az étkezés hatására változik: a nap folyamán magasabb, mint éjszaka.
A tevékenység a következővel nő:
- akut hasnyálmirigy-gyulladás és krónikus gyulladás;
- mumpsz;
- A hasi szervek károsodása által okozott „sebészeti” betegségek (apendicitis, peritonitis, stb.);
- diabetikus acidózis;
- az alkohol bevétele után adrenalin, kortikoszteroidok, kábítószerek, tetraciklin beadása;
- metanol mérgezés.
A csökkenés akkor észlelhető, ha:
- a hasnyálmirigy atrófiája és fibrózisa;
- thyreotoxicosis;
- szívinfarktus.
Aminotranszferázok (AlAT és AsAT)
Az ALAT főleg a májban található.
A tevékenység a következővel nő:
- vírusos hepatitis;
- mérgező májkárosodás;
- fertőző mononukleózis;
- epepangás;
- a máj cirrhosisa;
- bonyolult szívinfarktus;
- a szalicilátok nagy dózisú betegek, fibrátok kezelése.
Az AsAT jelen van a szívizomban és a vázizomzatban.
Tevékenysége a következővel nő:
- izom-dystrophia;
- miokardiális infarktus (4-6 óra a fájdalmas támadás után, maximális koncentráció 3-5 napig);
- súlyos angina, tachyarrhythmiák;
- akut reumás szívbetegség;
- pulmonalis artériás trombózis;
- mérgező májkárosodás;
- fertőző mononukleózis;
- cholangitis;
- akut alkohol mérgezés;
- akut pancreatitis;
- amoeboid fertőzések.
Az AST és ALT csökkenése a szérumban súlyos májkárosodásban fordul elő, amikor az enzimeket szintetizáló sejtek száma csökken (kiterjedt nekrózis, cirrhosis).
Laktát-dehidrogenáz (LDH) - felgyorsítja a tejsav piruvá alakulását és fordítva. Egy intracelluláris enzim található a vesékben, a májban, a szívben, a vázizomban, a vörösvérsejtekben. A szövetek 5 LDH izoenzimeket tartalmaznak.
Az LDG-1 aktivitás vagy az LDH-1 / LDG-2 arány növekedését észleljük:
miokardiális infarktus; megablasztikus anaemia; vesebetegség.
Az LDH-5 sok májbetegségben emelkedik; vázizom-károsodás; rák.
LDG-3 trombózis, tüdőembólia; vesebetegségek, kardiopulmonális elégtelenség.
Az LDH-4 és 5 fokozza a vérkeringés megsértését, amely a szívelégtelenséghez, a máj parenchyma károsodásához, a vázizomzat károsodásához vezet.
A kreatin-foszfokináz (CPK) - részt vesz az energiatermelés reakcióiban, és a legnagyobb mennyiségben tartalmazza a szív- és csontváz izmokat. Leggyakrabban a fehérje analízisét miokardiális infarktussal végezzük nagyon érzékeny és specifikus.
A kreatin-kináz aktivitásának növekedése a vérben akkor észlelhető, ha:
- miokardiális infarktus (a legfontosabb diagnosztikai jel);
- szívritmuszavarok, progresszív izomduzzanat;
- súlyos fizikai terhelés után, izomfeszültséggel (futás);
- gyógyszerek intramuszkuláris injekciói (különösen a kábítószerek és fájdalomcsillapítók);
- csökkent pajzsmirigyfunkció (hypothyreosis);
- az agyi keringés, a stroke megsértése;
- akut alkohol mérgezés;
- skizofrénia, mániás-depressziós pszichózis, epilepszia;
- fejsérülések.
A tirotoxikózis csökkenése.
A lipáz (hasnyálmirigy) szintetizálódik a hasnyálmirigyben, és részt vesz a semleges zsírok lebontásában. A hasnyálmirigy betegségében bekövetkező változása hasonló az α-amiláz változásához, de ezeknek az enzimeknek egyidejű meghatározása lehetővé teszi a hasnyálmirigy-károsodás diagnosztizálását akár 98% -os tónussal.
Az alkáli foszfatáz (lúgos foszfatáz) - részt vesz az ásványi (foszfor-kalcium) anyagcserében, de maximális aktivitást mutat egy lúgos közegben. Nagy mennyiségben tartalmazzák a máj, a csontok, a bél nyálkahártya, a placenta, a vese falaiban. Ez a fehérje a csontszövetben a kalcium-foszfor metabolizmus biokémiai markere, egy osteoporosis szűrővizsgálat.
Az alkalikus foszfatáz növekedését akkor figyeltük meg, amikor
- májbetegségek, amelyek kolesztázissal járnak;
- obstruktív sárgaság;
- rosszindulatú csontbetegségek, osteomalacia;
- angolkór;
- fertőző mononukleózis;
- diffúz toxikus goiter, korlátozott szkleroderma;
- hepatoduodenális rák, májcirrózis.
A csökkenés akkor jelentkezik, ha:
- csökkent pajzsmirigyfunkció (hypothyreosis);
- szenilis osteoporosis;
- súlyos vérszegénység;
- cinge, hypovitaminosis C és D.
Savfoszfatáz (CF) - részt vesz a foszforsavionok cseréjében. A legnagyobb tartalom megtalálható a prosztata mirigyében, amelyet patológiájának nagyon érzékeny és specifikus indikátoraként használnak. Vörösvérsejtekben, vérlemezkékben, vesékben, lépben is megtalálható.
A prosztatarákban, a vesebetegségben, a hepatobiliaris rendszerben, a reumában, a tüdőgyulladásban, a hörghurutban, a megaloblasztos anaemiában, a csontritkulásban stb. Megnövekedett CP aktivitást figyeltek meg. ezen manipulációk után.
A trombocitopénia során a KF csökkenését észleltük.
A gamma-glutamiltranszferáz (y-GTP) szerepet játszik az aminosavak és peptidek transzformációjában, a máj és az epeutak betegségeinek diagnosztizálására használják.
A GGT növekedését akut hepatitisben és a krónikus, májkóma, obstruktív sárgaság és akut mérgezés súlyosbodásában figyelték meg. Normális γ-GTP aktivitás esetén a májbetegség valószínűsége nagyon alacsony.
A glükóz-6-foszfát-dehidrogenáz (G-6-FDG) részt vesz a glükóz oxidáció folyamatában. Elsősorban a fehérje-katalizátor hiányával kapcsolatos örökletes betegségek kimutatására használják, amelynek hiánya hemolízishez vezet.
A pepszin a gyomornedv fő enzimje, amelyet pepsinogénként választanak ki.
A gyomornedv fokozott szekréciójával, a gyomorfalak sűrűségével, a nyombélfekély, a hasnyálmirigy-daganat növekedésével megemelkedik annak szintje.
Az atrofikus gastritisben, a gyomor tumorokban, az Addison-kórban megfigyelhető a pepsinogén csökkenése.
Vérvizsgálat enzimekre
Vérvizsgálat enzimekre
Az enzimaktivitás mértékének megállapításán alapuló kórképek és betegségek megállapításának módszerei az enzimek vérvizsgálata. Ezeket a tanulmányokat az enzim diagnosztikának nevezett tudomány egyértelmű irányítása alatt végezzük. E tudomány módszerei között különálló csoport a különböző immunenzimek diagnosztikája.
A módszer lényege az antitestek bejuttatása az emberi testbe, amely kémiai kötésekkel kötődik az enzimhez, antigént képez az ellenanyaggal, és később könnyen kimutatható biológiai folyadékokban. Ez a módszer hozzájárul a szervezetben lévő bizonyos enzimek jelenlétének minőségi és mennyiségi meghatározásához. Az enzimológia fő feladata az, hogy meghatározzuk azokat a fókuszokat, ahol az enzimek patológiás mennyisége koncentrálódik. Ez a hely a test betegsége.
Szintén izoláltak olyan enzimek, amelyek túl aktívak a pusztuló sejtek jelenlétében. Az ilyen enzimek olyan nekrotikus anyagok, amelyek akut módon reagálnak a szövetek és szervek sérüléseire. Az enzimek másik elemzése magában foglal egy olyan tesztet is, amely az említett anyagok normál aktivitásának változását tárja fel, ami a szervek vagy rendszereik működésének rendellenességeit jelzi.
Az enzim-rendellenességek vagy rendellenességek diagnosztizálása és észlelése esetén azonnal szakemberekhez kell fordulni, és meg kell kezdeni a kezelést.
A legfontosabb létfontosságú enzimek a következők: amiláz, lipáz, laktát-dehidrogenáz, alanin-aminotranszferáz, aszpartát-aminotranszferáz, lúgos foszfatáz. Az összes fenti enzim elemzése reggelen, üres gyomorban történik. A diagnózishoz vérmintát veszünk vénából vagy az első reggeli vizeletből. Ezek az enzimek szervezetünk endokrin mirigyeit termelik.
A normától való eltérések speciális laboratóriumi átiratok segítségével 1-2 héten belül felismerhetők. Relapszusok és akut fájdalom esetén a vizsgálatokat a nap bármely időpontjában végzik, az eredményeket több órán keresztül sürgősségi alapon jelentik be. Vizsgálati eredmények beszerzése esetén azonnal forduljon szakemberhez.
Az amiláz aktivitás diagnózisa
El kell kezdődnünk a hasnyálmirigy által termelt vér amilázzal, és hozzájárul az emésztés gyors folyamatához. Az amiláz fő funkciója a keményítő vagy a glikogén hasítása a végső reakciótermék - glükóz képződésével. Aktivitása miatt a leggyakoribb az alfa-amiláz.
Az emberi szervezetben az amiláz normális szintje: • a vérben 16-30 mikron katal / l;
• a vizeletben 28-100 mikron katal / l
Az amilázaktivitás számai a hasnyálmirigy számos patológiáját és a pancreatitis különböző formáit mutatják. A vizeletben és a vérben az amiláz alacsony aránya miatt a beteg cisztás fibrózis vagy a pankreatitisz halasztott támadása diagnosztizálható. A megnövekedett amiláz-indexek súlyos alkohol-mérgezést, mumpszot, méhen kívüli terhességet, a hasnyálmirigy-gyulladás súlyosbodását, a köveket és a hasnyálmirigyben lévő tumorokat jelzik.
A vizeletben a megnövekedett amiláz koleszisztitisz, apendicitis, pancreatitis vagy a gyomor-bélrendszer fekélye.
A lipázaktivitás diagnózisa
A lipáz olyan enzim, amely részt vesz a zsírok átalakításában. Ez az enzim csak koenzim colipáz és epesavak jelenlétében aktív. A lipáz kifejlesztésében a szervezet a hasnyálmirigyet, a formált vérsejteket - leukocitákat és tüdőt használja. A vérben a lipáz aktivitás normális mutatói 13-60 U / ml. A lipáz-teszt specifikusabb, mint az amiláz. A vérben a lipáz hipertartalma cholestasis, fekélyek, cukorbetegség, cholecystitis, elhízás és köszvény. A lipáz hipasejtje különböző daganatokról beszél, főleg a hasnyálmirigyre, alultápláltságra vagy trigliceridémiara.
A laktát-dehidrogenáz fő helye a szív, az izomszövet sejtek, a máj, a lép, a vesék és a hasnyálmirigy. A laktát-dehidrogenáz aktivitását cinkionokkal és nikotin-amid adenin-dinukleotiddal fejti ki. A laktát-dehidrogenáz a tejsavat piruváttá alakítja.
Emberben az enzim 5 frakciója van. Egy vagy fiatal faj jelenlétében diagnosztizálják a betegségeket.
Például a laktát-dehidrogenáz 1 növekedésével diagnosztizálható a myocardialis infarktus, és a 4. és 5. frakció erős aktivitásának meghatározásával hepatitis azonosítható. A laktát-dehidrogenáz normája egy felnőtt testében 140-350 U / l, újszülötteknél pedig 400-700 U / l. A szervezetben a megnövekedett laktát-dehidrogenáz oka lehet szívinfarktus, májcirrózis, daganatok, leukémia, pancreatitis, vesebetegség, vérszegénység és hepatitis.
Az alanin-aminotranszferáz és az aszpartát-aminotranszferáz aktivitásának diagnosztikája
Az alanin-aminotranszferáz olyan enzim, amely elősegíti az aminosavak egyik molekulából a másikba történő mozgását. Ez az enzim B6-vitamin jelenlétében működik, és főleg a vesék, a máj, az izmok, a szív és a hasnyálmirigy sejtjeiben szintetizálódik. Ebből következik, hogy ennek az enzimnek a vérben lévő tartalma nulla. Ennek az enzimnek a normális tartalma férfiaknál legfeljebb 40 U / l, a nőknél legfeljebb 32 U / l.
Az alanin-aminotranszferáz magas tartalma cirrózist, sárgaságot, májrákot, égési sérüléseket, szívrohamot és hepatitist jelez. A csökkent aktivitás cirrózist és a máj nekrózisát jelzi.
A B6-vitamin is párban működik ezzel az aszpartát-aminotranszferázzal. Az aszpartát-aminotranszferáz elsősorban a mitokondriumokban és a sejt citoplazmában található. Ennek az enzimnek a normális tartalma: 15-31 U / l férfiaknál és 20-40 U / l nőknél.
Az aszpartát-aminotranszferáz hepatitis, alkoholizmus, mononukleózis, májrák, cirrhosis, kolesztázis és myocardialis infarktus esetén nő. Ezen túlmenően, az enzim aktivitásának növekedése égési sérüléseket, hővonásokat, sérüléseket, mérgezéseket és májkárosodás és a B6-vitamin hiányának csökkenését okozza.
Az alkalikus foszfatáz aktivitás diagnózisa
Az alkáli foszfatáz olyan sejtmembránok enzimje, amelyek főleg az epevezetékekben találhatók. Ez az enzim főként a foszforsav cseréjében játszik szerepet. Különböző formái vannak: placenta, nem specifikus és bélrendszer. Az alkáli sav segít a C-vitamin túladagolásának, a kalcium- és foszforhiány, az epehólyag- és májbetegségek, a hasnyálmirigy- és csontbetegségek rendellenességeinek diagnosztizálásában.
Ennek az enzimnek a tartalma az emberi szervezetben: felnőttekben 30-90 U / l, serdülőknél 400 és kevesebb U / l, és terhes nőknél 250 U / l-ig. Az alkalikus foszfatáz növekedése hipertireózist, vérbetegségeket, görcsöket, sárgaságot, csonttumorokat és a máj, a vesék és a tüdő betegségeit jelzi. Az alacsony lúgos foszfatáz aktivitás anémiát, kedvező anyagok hiányát, hyperthyreosisot és csontrendszeri csontokat jelez.
Ne feledje, hogy ezeket a vizsgálatokat egy üres éhgyomorra veszik, bizonyos diétával 24 órával a kórház meglátogatása előtt, amely a zsíros, fűszeres és sült ételek hiányában áll.
Bármilyen eltérés esetén a dekódolt eredmények beérkezése után azonnal forduljon orvoshoz.
(Nincs szavazat) Betöltés.
A vér, a vérenzimek biokémiai vizsgálata. Amiláz, lipáz, ALT, AST, laktát-dehidrogenáz, lúgos foszfatáz - növekedés, csökkenés. A jogsértések okai, dekódolás elemzése.
Fontolja meg, mi alkotja ezt az összetett struktúrát - az enzimet. Az enzim két részből áll - a tényleges fehérje részből és az enzim aktív centrumából. A fehérje részt apofermentnek nevezik, és az aktív centrumot koenzimnek nevezik. Az enzim egész molekuláját, azaz az apoenzimet és a koenzimet nevezik holoenzimnek. Az apofermentet mindig a tercier szerkezet fehérje képviseli. A tercier szerkezet azt jelenti, hogy az aminosavak lineáris láncát komplex térbeli konfigurációvá alakítják át. A koenzim lehet szerves anyagok (B6-vitamin, B1, B12, flavin, hem stb.) Vagy szervetlen (fémionok - Cu, Co, Zn stb.). Valójában a biokémiai reakció gyorsulását koenzim képezi.
Mi az enzim? Hogyan működnek az enzimek?
Az anyagot, amelyre az enzim működik, szubsztrátumnak nevezzük, és a reakció eredményeként kapott anyagot nevezzük terméknek. Gyakran az enzimek nevét úgy alakítják ki, hogy a véget a szubsztrát nevéhez adják. Például a szukcinát-dehidrogenáz szukcinátot (borostyánkősavat), laktát-dehidrogenáz-laktátot (tejsavat) stb. Szétválaszt. Például a dehidrogenázok oxidációt vagy redukciót végeznek, a hidrolázok kémiai kötés (tripszin, pepszin-emésztő enzimek) stb.
Minden enzim csak egy specifikus reakciót gyorsít, és bizonyos körülmények között működik (hőmérséklet, a tápközeg savassága). Az enzimnek affinitása van a szubsztrátjával, azaz csak ezzel az anyaggal működik. A "szubsztrátjuk" felismerését az apoenzim biztosítja. Ez azt jelenti, hogy az enzim eljárása a következőképpen ábrázolható: az apoenzim felismeri a szubsztrátot, és a koenzim felgyorsítja az elismert anyag reakcióját. Ezt az interakciós elvet ligandum-receptornak vagy kölcsönhatásnak nevezték a kulcs-zár elve alapján, azaz egy egyedi kulcs illeszkedik a zárhoz, és egy egyedi szubsztrát illeszkedik az enzimhez.
Az amilázt a hasnyálmirigy termeli, és részt vesz a keményítő és a glikogén glükóz lebontásában. Az amiláz az emésztésben részt vevő egyik enzim. A legmagasabb amiláz-tartalmat a hasnyálmirigy- és nyálmirigyek határozzák meg.
Többféle amiláz - α-amiláz, β-amiláz, γ-amiláz létezik, amelyek közül a leggyakoribb az α-amiláz aktivitás meghatározása. Az ilyen típusú amiláz koncentrációját a vérben a laboratóriumban határozzuk meg.
Az emberi vér kétféle α-amilázt tartalmaz - a P-típusú és az S-típusú. A P-típusú α-amiláz 65% -a jelen van a vizeletben, és a vérben 60% -ig S-típusú. A zavarok elkerülése érdekében a biokémiai vizsgálatokban a P-típusú vizelet α-amilázt diasztázisnak nevezik.
Az α-amiláz aktivitása a vizeletben 10-szer nagyobb, mint az a-amiláz aktivitása a vérben. Az a-amiláz és a diasztáz aktivitásának meghatározását a pankreatitisz és a hasnyálmirigy más betegségeinek diagnosztizálására használják. Krónikus és szubakut pancreatitis esetén az α-amiláz aktivitás meghatározása a nyombélfűlében történik.
- vizelet-diasztáz (amiláz) aktivitása
A következő esetekben a vér amilázszintjének növekedését észlelik:
- az akut pancreatitis elején a támadás kezdetétől számított 4 óra elteltével a maximális érték 2-6 nappal a támadás kezdete után csökken (a α-amiláz aktivitásának növekedése 8-szor)
- krónikus pancreatitis súlyosbodása esetén (az α-amiláz aktivitása 3-5-szeresére nő)
- tumorok vagy kövek jelenlétében a hasnyálmirigyben
- akut vírusfertőzés - mumpsz
- alkohol mérgezés
- méhen kívüli terhesség
- akut pancreatitisben a diasztáz aktivitás 10-30-szor nő
- a krónikus pancreatitis súlyosbodása esetén a diasztáz aktivitás 3-5-szeresére nő
- gyulladásos májbetegségekben a diasztáz aktivitása mérsékelten 1,5-2-szeres növekedést mutat
- akut apendicitis
- epehólyag-gyulladás
- bélelzáródás
- alkohol mérgezés
- gyomor-bélrendszeri vérzéses fekélyek
- szulfát gyógyszerek, morfin, diuretikumok és orális fogamzásgátlók kezelésében
A vérben az α-amiláz aktivitás csökkenése lehetséges akut hasnyálmirigy-gyulladás, hasnyálmirigy-nekrózis, valamint cisztás fibrózis után.
Annak ellenére, hogy az a-amiláz a vesékben, a májban és a hasnyálmirigyben van jelen, aktivitásának meghatározását elsősorban a hasnyálmirigy betegségeinek diagnosztizálására használják. Az amiláz aktivitásának meghatározásához a vért egy vénából, reggel, üres gyomorból vagy a reggeli vizelet középső részéből vettük. Az elemzés előestéjén el kell kerülni a zsíros és fűszeres ételeket. A pancreatitis akut rohamában a vénából és a vizeletről származó vér a napszaktól függetlenül kerül beadásra, jelenleg a legtöbb laboratórium enzimatikus módszereket alkalmaz az amiláz aktivitás meghatározására. Ez a módszer meglehetősen pontos, nagyon specifikus és rövid időt vesz igénybe. A lipáz felépítése, típusai és funkciói A lipáz az egyik emésztőenzim, amely részt vesz a zsírok lebontásában, hogy ez az enzim működjön, az epesavak jelenléte és egy koenzim, amit kolipáznak nevezünk. A lipázt különböző emberi szervek - a hasnyálmirigy, a tüdő és a leukociták - termelik. A legnagyobb diagnosztikai érték a hasnyálmirigyben szintetizált lipáz. Ezért a lipázaktivitás meghatározását elsősorban a hasnyálmirigy betegségeinek diagnosztizálására használják.
Egy egészséges ember vizeletében nincs lipáz.
Lipáz a hasnyálmirigy betegségek diagnosztizálásában A hasnyálmirigy betegségeinek diagnosztizálására a lipáz specifikusabb teszt, mint amiláz, mivel aktivitása normális a méhen kívüli terhesség, akut apendicitis, mumpsz és májbetegségek során. Ezért a hasnyálmirigy-gyulladás gyanúja esetén célszerű egyidejűleg meghatározni a lipáz és az amiláz aktivitását, a szérum lipáz aktivitásának növekedése akut pancreatitisben 2-50-szeres lehet a normához képest. Az akut alkoholos pancreatitis azonosításához a lipáz és az amiláz aktivitásának arányát alkalmazzuk, és ha ez az arány nagyobb, mint 2, akkor ez a pancreatitis eset egyértelműen alkoholos eredetű. -24 óra, és 8-12 napig emelkedett. Az akut pancreatitis kialakulásával a szérum lipázaktivitása korábban és lényegesen nagyobb lehet, mint az amiláz aktivitás. Milyen körülmények között növekszik a szérum lipáz aktivitás: a lipázaktivitás a sérülések, sérülések, műtétek, törések és akut veseelégtelenség esetén is növekedhet. Azonban ezekben a körülmények között a lipáz fokozott aktivitása nem specifikus, ezért ezeket a betegségeket nem diagnosztizálják. A lipáz aktivitásának csökkenése a szérumban különböző lokalizációjú tumorokban (kivéve a hasnyálmirigyet), az eltávolított hasnyálmirigy, az alultápláltság vagy az örökletes trigliceridémia. A lipáz aktivitásának meghatározásához a vér egy vénából történik egy üres gyomorban. Azelőtt az elemzés előtt, ne vegyen zsíros, fűszeres és fűszeres ételeket. Sürgős szükség esetén a vénából származó vért a nap és az előkészítés időpontjától függetlenül adják meg, jelenleg a lipázaktivitás meghatározására leggyakrabban az immunokémiai módszert vagy az enzimatikus eljárást alkalmazzák. Az enzimatikus módszer gyorsabb és kevesebb személyi készséget igényel. A laktát-dehidrogenáz (LDH) olyan enzim, amely a vesék, a szív, a máj, az izmok, a lép, a hasnyálmirigy sejtjeinek citoplazmájában található. Az LDH koenzimje cink- és nikotinamid-adenin-dinukleotid (NAD) -ionok. Az LDH részt vesz a glükóz metabolizmusában, katalizálva a laktát (tejsav) piruvát (piruvinsav) átalakulását. Az enzim öt izoformája van a vérszérumban, az LDG1 és az LDG2 a szív eredetű izoformák, vagyis elsősorban a szívben találhatók. Az LDG3, az LDG4 és az LDG5 hepatikus eredetű.
A különböző betegségek diagnosztizálásához az LDH izoformák aktivitásának meghatározása informatívabb. Például miokardiális infarktus esetén az LDH1 szignifikáns növekedése figyelhető meg. A myocardialis infarktus laboratóriumi megerősítéséhez meghatározzuk az LDH1 / LDH2 arányt, és ha ez az arány nagyobb, mint 1, akkor a személynek szívinfarktusa van. Azonban ezek a vizsgálatok nem széles körben használhatók magas költségeik és összetettségük miatt. Általában végezze el az LDH teljes aktivitásának meghatározását, amely az LDH összes izoformájának összes aktivitásának összege.
LDH a miokardiális infarktus diagnózisában
Tekintsük az LDH teljes aktivitásának meghatározására szolgáló diagnosztikai értéket. Az LDH aktivitás meghatározását a miokardiális infarktus késői diagnosztizálására használják, mivel aktivitásának növekedése 12-24 órával a támadás után alakul ki, és magas szinten akár 10-12 napig is fenntartható. Ez egy nagyon fontos körülmény, amikor a támadás után a kórházba bevitt betegeket megvizsgáljuk. Ha az LDH aktivitás növekedése elhanyagolható, akkor azt jelenti, hogy egy kis fókuszinfarktussal foglalkozunk, ha éppen ellenkezőleg, az aktivitás növekedése hosszú, akkor a kiterjedt infarktus kérdése, az anginában szenvedő betegeknél az LDH-aktivitás a támadás utáni 2-3 napban nő.
LDH a hepatitis diagnózisában
A teljes LDH aktivitása fokozódhat az akut hepatitisben (az LDH4 és LDH5 aktivitásának növekedése miatt). Az LDH aktivitása a szérumban a jeges időszak első heteiben, azaz az első 10 napban nő. Norm LDH egészséges emberekben:
Az LDH aktivitás lehetséges növekedése egészséges emberekben (fiziológiai) fizikai terhelés, terhesség és alkoholfogyasztás után. A koffein, az inzulin, az aszpirin, az acebutolol, a cefalosporinok, a heparin, az interferon, a penicillin, a szulfonamidok szintén növelik az LDH aktivitást. Ezért ezeknek a gyógyszereknek a szedése során figyelembe kell venni az LDH fokozott aktivitásának lehetőségét, amely nem utal a kóros folyamatok jelenlétére a szervezetben.
Általánosságban elmondható, hogy a szérum LDH növekedése a következő kóros állapotokban kimutatható:
- szívinfarktus
- akut hepatitis (vírusos, mérgező)
- cirrózis
- különböző lokalizációjú rákok (teratomák, petefészek-dysgerminomák)
- izom sérülések (törések, törések stb.)
- akut pancreatitis
- vese patológia (pyelonefritisz, glomerulonefritisz)
- hemolitikus anaemia, B12-hiányos és folsavhiányos anaemia
- leukózis